• Карп и его питание. Часть 3. Энзимы (ферменты). Что вы хотели знать, но ленились искать

    Одними из видов белков являются энзимы (ферменты) - биокатализаторы, которые участвуют в процессах обмена веществ вообще, и катализируют процессы пищеварения в частности, участвуя в процессе "разрушения" пищи на вещества, доступные для усвоения организмом. /A.A. Маслов/

    Практически всё живое в нашем мире состоит из белков – они являются самыми главными деталями организмов.

    Белки в свою очередь состоят из цепочек аминокислот, которые уложены в сложные объёмные структурные элементы.

    Аминокислоты состоят из углерода, водорода, кислорода и азота, а азот является тем элементом, который связывает аминокислоты в белок.

    Одними из видов белков являются энзимы (ферменты) - биокатализаторы, которые участвуют в процессах обмена веществ вообще, и катализируют процессы пищеварения в частности, участвуя в процессе "разрушения" пищи на вещества, доступные для усвоения организмом.

    В каждой клетке - растений, животных, человека - имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются все метаболические процессы в организме, протекающие по двум путям: анаболизма и катаболизма.

    Анаболизм - процесс построения более сложных соединений из простых, иначе говоря, анаболизм направлен на создание новых тканей. Катаболизм - процесс распада сложных субстанций до более простых соединений.

    Виды каталитических реакций с участием энзимов:

    А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б
    А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е
    АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е - энзим, А и Б - субстраты (вещества, химическое превращение которого катализируется ферментом), либо продукты реакции.

    Энзимы обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов. Но, по сравнению с обычными катализаторами, все энзимы являются белками. Поэтому они обладают особенностями, отличающими их от обычных катализаторов.

    Эти особенности энзимов, как биологических катализаторов, иногда называют общими свойствами ферментов. К ним относятся:
    1. Высокая эффективность действия. Энзимы могут ускорять реакцию в 108-1012 раз.
    2. Высокая избирательность энзимовв к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия).
    3. Высокая чувствительность энзимов к не специфическим физико-химическим факторам среды - температуре, рН, ионной силе раствора и т.д.
    4. Высокая чувствительность к химическим реагентам.
    5. Высокая и избирательная чувствительность к физико-химическим воздействиям тех или иных химических веществ, которые благодаря этому могут взаимодействовать с энзимом, улучшая или затрудняя его работу.

    В живом организме насчитывается большое количество различных энзимов, в человеческом, например - более трёх тысяч. Каждый энзим настроен на присущую только ему биохимическую реакцию, при этом "запуск" энзимов происходит последовательно по принципу домино: "запустился сам - запусти другого". Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента, рН оптимального действия которого лежит в пределах 7,0 - 7,2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 - 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению.
    В составную часть активного центра энзима часто входят различные витамины и минералы (например, медь, железо, никель, марганец, молибден, селен, магний, натрий, калий, цинк и многие другие), отсутствие которых может привести к разрыву всей биохимической цепочки. В результате отсутствует возможность выделения из пищи необходимой аминокислоты или невозможности встроить её в структуру других молекул.

    Факторы, влияющие на активность энзимов, участвующих в пищеварении:
    1. Наличие еды (пищевого комка).
    2. Наличие жидкости - воды.
    3. Кислотность окружающей среды.
    4. Температура.

    Активация первой группы энзимов происходит при наличии пищевого комка (еды).
    Активность ферментов проявляется в строгих границах рН среды. Например, солодовая амилаза действует при рН 4,7 - 5,2, трипсин - при рН 6,6 - 7,1. При этом каталитическая активность ферментов зависит от присутствия микроэлементов - железа, меди, марганца, магния, молибдена и цинка. Свинец, серебро и ртуть их действие замедляют. У рыб, не имеющих желудка, пепсин не вырабатывается - его функцию выполняет трипсин в тонкой кишке.

    Наиболее активное переваривание пищи у карпа происходит при рН 6,4 - 7,3, поэтому для улучшения перевариваемости пища должна поступать с нейтральным рН (7,0). (Для сравнения ? рН естественной прудовой пищи составляет около 7,0, растительных кормов ? 6,0 и менее, животных кормов - 6,5 - 7,0, продуктов микробиологического синтеза - более 7,0). Отклонения рН пищи от нормы влечёт ухудшение действия пищеварительных ферментов, что замедляет сам процесс пищеварения. А при нарушении кислотности начального участка пищевого тракта запуск первой группы энзимов вообще не происходит, что влечёт нарушение всего цикла усвоения пищи.

    Температура является, наверное, основным фактором, влияющим на деятельность энзимов. При низкой температуре ферменты пассивны, чем и объясняется резкое снижение пищеварительной способности рыб при понижении температуры воды. При нормальной температуре - 20-27оС, деятельность энзимов активизируется, нагревание свыше 55оС снижает активность ферментов, достигая пика при 50оС, а при температурах, свыше 70оС энзимы начинают разрушаться.

    Название фермента происходит от названия вещества (его латинского корня), на которое он воздействует, путём прибавления к основе суффикса «аза» (протеин - протеаза, жир - липаза, углеводы - амилаза)

    В переваривании пищи активно принимают участие следующие пищеварительные ферменты: протеаза, под действием которой происходят расщепление белков до аминокислот; липаза - расщепление жиров до глицерина и жирных кислот; амилаза, мальтаза и ряд других ферментов, расщепляющих углеводы до более простых моносахаридов и др.

    Все ферменты обладают избирательностью воздействия на соединения, катализаторами расщепления которых они являются. (Трипсин, например, расщепляет белки и животного, и растительного происхождения, хотя они отличаются и по химическому строению, по аминокислотному составу, но не расщепляет жиры или углеводы).

    Протеазы расщепляют белки до аминокислот. Сюда входят истинные протеазы, которые гидролизуют природные протеины, и пептидаза, расщепляющие ди - и полипептиды.

    Липаза участвует в расщеплении жиров, которые являются сложными эфирами глицерина с высшими жирными кислотами. Липаза растительного происхождения содержится преимущественно в семенах, плодах, клубнях, корневищах злаковых (кукуруза, овес и др.), в семенах крестоцветных (горчичное семя), в особенности в семенах бобовых (фасоль, горох), а также и в подсолнечном семени. Известно, что физиологический оптимум действия липазы животного происхождения - рН 7,0 - 8,6 - и при закислении происходит ее инактивация.

    Амилазы - ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов. Различают три типа амилазы: альфа-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом декстрины, бета-амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупно молекулярных декстринов, гамма-амилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях, катализирует образование глюкозы и декстринов.

    Мальтаза - фермент растительного происхождения под влиянием которой мальтоза распадается на 2 молекулы глюкозы. Мальтаза всегда сопровождает амилазные ферменты.

    Гемицеллюлаза и целлюлаза - способствуют расщеплению полисахаридов растительного происхождения. Гемицеллюлаза способствует равномерному распределению желчных кислот вдоль кишечного тракта вследствие их абсорбции и обратного всасывания, кроме того, она необходима для нормального обмена желчных кислот и холестерина. Гемицеллюлаза улучшает переваривание растительной клетчатки пищи и положительно влияет на среду обитания бактерий в кишечнике.

    Источником амилазы являются проростки пшеницы, протеазы (I, II и III типа) - плоды папайи; пептидазы - плоды папайи и ананаса; липазы - семена подсолнечника и злаковых; целлюлазы и гемицеллюлазы - проростки злаков; лактазы и мальтазы - ячменный солод, инвертазы - листья огурца; бромелайна - плоды ананаса (бромелайн представляют собой концентрированную смесь протеолитических ферментов (протеазы, пептидазы), экстрагированных из свежих плодов ананаса и его ветвей, эффективен в широком диапазоне рН, обладает активностью как в слабокислой, так и в нейтральной, слабощелочной среде).

    Учитывая щелочную реакцию пищеварительных соков (желчи) у карпа, укажем энзимы и их комплексы, проявляющие свои максимальные свойства именно в щелочной среде:
    <strong>Трипсин</strong> - наиболее сильный протеолитический фермент поджелудочной железы, переваривающий белки в щелочной среде.
    <strong>Химотрипсин</strong> - фермент, гидролизующий белки.
    Панкреатин - активизируется в щелочной среде, содержит переваривающие жиры, белки и углеводы энзимы.
    <strong>Желчные соли</strong> - активизируют липазу и снижают поверхностное натяжение на границе раздела жир-вода содержимого кишечника, эмульгируют жиры, стабилизируют эмульсии.
    <strong>Реннин (химозин)</strong> - фермент, расщепляющий казеин (белок молока).

    Исходя из вышенаписанного, рассмотрим имеющиеся в продаже ферментные препараты применительно к карповой ловле:

    <strong>Трипсин (Trypsinum )</strong>
    Трипсин 2,5 г, калия фосфат, калия хлорид, натрия хлорид, натрия фосфата дигидрат, вода - 1 л. При местном применении расщепляет некротизированые (омертвевшие) ткани и фибринозные образования (образования из фибрина - нерастворимого белка, образующегося в процессе свертывания крови), разжижает вязкие секреты (специфические продукты жизнедеятельности организма), экссудаты (отделяемую из мелких сосудов ткани богатую белком жидкость), сгустки крови; оказывает противовоспалительное действие.
    Порошок во флаконах по 0,025 г и 0,05 г, разводится в изотоническом растворе хлорида натрия.

    <strong>Карипазим (Caripazimum)</strong>
    Папайи плодов протеазы. Сумма протеолитических (расщепляющих белки) ферментов сока папайи, папаина, химопаина А, химопаина И, пептидазы А, пептидазы В (в 1 г - 3500 ПЕ).
    Лиофилизированный (высушенный путем замораживания под вакуумом) порошок по 0,1 г во флаконах вместимостью 10 мл.

    <strong>Химопсин (Chymopsinum)</strong>
    Смесь альфа-химотрипсина и трипсина. Препарат из поджелудочной железы убойного скота. Порошок белого цвета, возможно со слабым желтоватым оттенком. Легко растворим в воде и изотоническом 0,9% растворе хлорида натрия

    <strong>Альфа-амилаза (Alpha-amilase)</strong>
    Амилолитический фермент. Алгалолитический (расщепляющий крахмал, гликоген и родственные им соединения) фермент. Оптимизирует переваривание углеводов. Порошок.

    <strong>Нигедаза (Nigedasum)</strong>
    Фермент, выделенный из семян чернушки дамасской (Nigella damascena), семейство лютиковых (Ranunculaceae). Фермент липолитического действия (разлагающий жиры), вызывает гидролитическое расщепление (разложение с участием воды) жиров растительного и животного происхождения. Таблетки по 0,15 г, растворимые в кишечнике, в упаковке 30 штук.

    <strong>Ораза (Orazum )</strong>
    Кислотоустойчивый комплекс амилолитических (разлагающих полисахариды) и протеолитических (расщепляющих белки) ферментов, способствующий перевариванию основных пищевых веществ. Аморфный порошок светло-желтого или темно-желтого цвета со специфическим запахом. Гранулы в банках по 100 г.

    <strong>Трифермент (Triferment)</strong>
    1 драже, покрытое оболочкой в упаковке по 30 штук, красного или белого цвета содержит трипсина 18 УД, липазы 6 ЕД, амилазы (1:10).

    <strong>Панкреатин (Pancreatin)</strong>
    Ферментный препарат из поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота. Аморфный мелкий порошок сероватого или желтоватого цвета с характерным запахом. Мало растворим в воде. Содержит экскреторные панкреатические ферменты: липазу, альфаамилазу, трипсин, химотрипсин, способствует расщеплению белков (до аминокислот), жиров (до глицерина и жирных кислот) и крахмала (до декстринов и моносахаров), нормализует процессы пищеварения. Ферменты, входящие в состав панкреатина, высвобождаются в щелочной среде кишечника.

    <strong>Зимет (Zymet)</strong>
    Состав: трипсин, химотрипсин, амилаза, липаза.

    <strong>Вестал (Vestalum).</strong>
    Трипсин, химотрипсин, амилаза, липаза. Пищеварительное ферментное, протеолитическое, амилолитическое, липолитическое действие. Таблетки, покрытые оболочкой, в упаковке по 50 штук.

    <strong>Пролипаза (Prolipase)</strong>
    В 1 капсуле содержатся панкреатические (выделяемые поджелудочной железой) ферменты активностью липазы 4000 МЕ, амилазы 2000 МЕ и протеазы 25000 МЕ. Нормализует пищеварение. Капсулы в упаковке по 100 штук.

    <strong>Мезим форте (Mezym forte)</strong>
    Панкреатин - амилаза 4200 МЕ, липаза 3500 МЕ, протеаза 250 МЕ. Пищеварительное ферментное, протеолитическое, амилолитическое, липолитическое действие.

    <strong>Фестал (Festal)</strong>
    1 драже содержит панкреатической липазы 6000 F.I.P., амилазы 4500 F.I.P., протеазы 300 F.I.P.; гемицеллюлозы 0,05 г и компонентов желчи 0,025 г Препарат стандартизованных панкреатических (выделяемых поджелудочной железой) ферментов (липаза, амилаза, протеаза), гемицеллюлазы и высушенной бычьей желчи. Способствует расщеплению и усвоению продуктов, содержащих жиры, белки, углеводы и растительные балластные вещества.
    Драже, содержащие панкреатина 0,02 г, экстракта желчи крупного рогатого скота 0,025 г и гемицеллюлазы 0,05 мг, в упаковке по 30 штук и 100 штук.

    <strong>Энзистал (Enzystal)</strong>
    Комбинированный препарат. Входящие в его состав панкреатические ферменты облегчают переваривание белков, жиров, углеводов, что способствует их более полной абсорбции. Входящий в состав препарата экстракт желчи действует холеретически, способствует эмульгированию жиров, увеличивает активность липазы, улучшает абсорбцию жиров и жирорастворимых витаминов A, E, K. Фермент гемицеллюлаза способствует расщеплению растительной клетчатки. Драже, содержащие по 0,192 г панкреатина, 0,05 г гемицеллюлазы и 0,025 г компонентов желчи, в упаковке по 10 штук.

    <strong>Панцитрат (Panzytrat)</strong>
    1 капсула содержит панкреатин из поджелудочной железы свиней с активностью липазы 10000 или 25000 ЕД, амилазы 9000 или 22500 ЕД и протеаз 500 или 1250 ЕД соответственно (по европейской фармакопее); в контейнере 20 или 50 шт., в коробке 1 контейнер.

    <strong>Пангрол 400</strong>
    Ферментный препарат. Нормализует пищеварение. Таблетки, покрытые оболочкой, содержащие панкреатин с активностью амилазы 12 000 ЕД, липазы 16 000 ЕД и протеиназ 720 ЕД по 0,4 г.

    Переведём имеющиеся сведения в табличную форму и сделаем некоторые выводы, исходя из которых можно начинать практические эксперименты.



    Активность ферментов - способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
    1) Международных единицах активности - (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
    2) Каталах (кат) - количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.
    3) Удельной активности - число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
    4) Реже используют молярную активность - количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

    <strong>Основные выводы:</strong>

    1. Учитывая то, что действие энзимов (ферментов) проявляется в водной среде, их, при изготовлении кормов (насадок), необходимо вводить в жидкие компоненты, на основе которых изготавливаются насадки. Наиболее целесообразно вводить энзимы уже в растворённом виде, при этом жидкость раствора должна иметь щелочную среду. При введении в состав кормов вышеперечисленных препаратов в сухом состоянии, наиболее активное их воздействие на корма будет проявляться при щелочной реакции воды водоёма.

    При кислотной реакции воды в водоёме, наверное, имеет смысл использовать препараты с энзимами, проявляющими свою активность в кислотной среде (например, содержащие пепсин). Но, учитывая отсутствие таких ферментов в кишечном тракте карпа, применение таких препаратов находится под вопросом, хотя "грубо переваренный" корм с помощью включённого в его состав пепсина и других энзимов, действующих в кислотной среде, будет легче усваиваться карпом, "доперерабатываясь" с помощью уже имеющихся в кишечнике карпа ферментов.

    2. Энзимы наиболее активно действуют при температуре 20-27оС. Поэтому насадки с введёнными в их состав энзимами необходимо хранить в замороженном виде и использовать после разморозки в самое ближайшее время, т.к. входящие в состав насадок компоненты, содержащие питательные вещества, под воздействием энзимов будут разлагаться, что может привести к потере насадкой её физических свойств, в т.ч. и к распаду. Чем выше температура окружающей среды - тем меньшее время содержащая энзимы насадка будет "распадоустойчива".

    3. Основным расщепляющим белки энзимом кишечного тракта карпа является трипсин. Поэтому в состав насадок с повышенным (свыше 30 процентов) содержанием протеинов, особенно при температуре воды ниже 20оС, целесообразно вводить этот и другие ферменты (протеазу), "помогающие" карпу расщеплять входящие в состав насадок белки (препарат "Трипсин" и т.п.).
    В состав насадок с повышенным содержанием жиров (свыше 6% при температуре воды ниже 20 оС, и свыше 10% при температуре воды выше 20 оС) целесообразно вводить расщепляющие жиры энзимы (липазу) (препарат "Нигедаза").
    При повышанном содержании углеводов оправданным является применение препаратов, содержащих амилазу (например, "Альфаамилаза).
    При повышенном же содержании клетчатки возможно применение препаратов, содержащих её расщепляющие и помогающие усваивать энзимы - гемицеллюлазу и целлюлазу.

    4. Применение комплексных энзимосодержащих препаратов в составе кормов для ловли карпа возможно при ухудшении окружающих рыбу условий - чем ниже температура воды и/или содержание кислорода, тем выше должна быть концентрация энзимов в препарате.

    5. При наличии информации о примерном составе промышленно производимых насадок, возможно применение энзимосодержащих препаратов в растворённом в воде виде - или введением непосредственно внутрь насадок, или их предварительным вымачиванием в водном растворе энзимосодержащего препарата.

    6. Вполне возможно, что карпа привлекают аминокислоты (их компоненты или свойства), образующиеся при разложении компонентов пищи.Но, для максимального привлечения рыбы, компоненты нужно перевести в растворимое в воде состояние. Так, протеины хорошо растворяются в воде, но они могут быть маскированы липидами, которые в воде не растворимы. В реальности, протеины представлены в виде более сложных соединений, в частности, с липидами (липопротеины), с сахарами (гликопротеины). То же можно сказать и в отношении липидов и полисахаридов. А это - довольно крупные молекулы, плохо растворимые в воде.

    В связи с этим возникает мысль применения энзимов для раздробления этих сложных и не растворимых в воде молекул. Энзимы способствуют процессу их гидролиза (т.е. выступают в роли катализатора) - это означает, что крупная молекула разрушается на более простые, но уже легко растворимые в воде составляющие. Так, сложные сахара при помощи энзима амилазы распадаются до глюкозы, протеины - до аминокислот, а липиды - до глицерола. Все эти конечные продукты гидролиза хорошо растворимы в воде, а, следовательно, могут привлекать рыбу издалека.

    <strong>Внимание: При экспериментах с энзимосодержащими препаратами необходима осторожность в связи с возможностью повреждения кожного покрова и слизистых оболочек.</strong>

    Приведенная в данной статье информация может являться основой для дальнейших экспериментов при изготовлении и применении собственных и промышленно изготовляемых насадок и прикормок применительно к конкретным имеющимся условиям ловли, что, надеюсь, приведёт к повышению результативности рыбака-экспериментатора.

    Удачи в экспериментах, и "ни хвоста, ни чешуи"!

    Апрель 2008 г.

    Эксклюзивное право на размещение
    данной статьи в Интернете
    принадлежит М.И.Лапушинскому
    для размещения на сайте "Carper".

    Обсуждаем статью на форуме: http://carper.su/forum/showthread.php?p=18554#post18554